Caracterización bioquímica de las lipasas extracelulares de Kluyveromyces marxianus expresadas en un sistema heterólogo

Abstract

Enzymes are molecules naturally produced by different organisms, which possess high specific biotechnological interest for different areas of industrial development, due to their catalytic action on a great diversity of chemical reactions in the different fields that make up this human activity. Being biocatalysts, enzymes have a strong economic impact by reducing the use of high value chemicals and the consequent generation of dangerous substances for the environment. Its high specificity is one of the most important characteristics of these proteins, since they can eliminate several steps in the production of a certain compound, and they are capable of improving their yields under the right conditions. A clear example of this are lipases, enzymes that catalyze a wide variety of hydrolysis, esterification and transesterification reactions, and which now they are used in various industrial processes within the food, paper, pharmaceutical, energy industry, and others. Its high chemical stability and resistance to high temperatures make them candidates for application in emerging biotechnological processes. Lipases are produced by most living organisms, from single-celled to multicellular organisms. The production of lipases by a wide range of microorganisms has been studied, due to the advantages of the use of these organisms, specifically between bacteria and fungi. However, the biosynthesis of these enzymes for industrial use has focused only on some species, including bacterial lipases, which are not safe due to their pathogenicity. That is the reason for the searching of more economical, efficient and reliable alternatives.

Las enzimas son moléculas producidas de forma natural por los diferentes organismos, de alto interés biotecnológico específicamente para diferentes áreas del desarrollo industrial, debido a su acción catalítica sobre una gran diversidad de reacciones químicas en los diferentes campos que componen esta actividad humana. Al ser biocatalizadores, tienen un fuerte impacto económico al reducir el uso de compuestos químicos de elevado valor y la generación de sustancias peligrosas para el medio ambiente. Por supuesto, su alta especificidad es una de las características más importantes de estas proteínas, ya que permiten eliminar pasos extra en la producción de cierto compuesto, y son susceptibles de mejorar sus rendimientos bajo las condiciones adecuadas. Ejemplo claro de ello son las lipasas, enzimas que catalizan una amplia variedad de reacciones de hidrólisis, esterificación y transesterificación, y que han encontrado a últimos tiempos cabida en numerosos procesos tecnológicos dentro de la industria alimenticia, papelera, farmacéutica, y energética, por mencionar algunas. Su alta estabilidad química y resistencia a elevadas temperaturas, las hace candidatas para su aplicación en procesos de carácter biotecnológico emergentes. Las lipasas son producidas por la mayoría de los organismos vivos, desde los unicelulares hasta los multicelulares. Se ha estudiado a detalle la producción de lipasas en una amplia gama de microorganismos, por las ventajas que representa el uso de estos organismos, específicamente entre las bacterias y los hongos. Sin embargo, la producción de estas enzimas para uso industrial se ha centrado solo en algunas especies, entre las que destacan las lipasas bacterianas, que sin embargo no son seguras por la patogenicidad que estos organismos presentan, por lo que se buscan alternativas que puedan resultar más económicas, eficientes y confiables.