Regulación de la expresión de las isoformas Alfa de la bomba de sodio y potasio por serotonina en cerebelo de ratas con estrés nutricional

Abstract

The sodium and potassium pump (Na+/K+-ATPase) is an enzymatic complex which is located in the plasmatic membrane of all animal cells, it is constituted by 2 α subunit, of which there are 4 isoforms (α1, α2, α3 y α4) and 2 β subunits of which are known 3 isoforms (β1, β2 y β3), this enzyme regulates the Na+ and K+ ions concentration, it maintains the cellular volume and resets the membrane potential among others. One the other hand, it is know that serotonin (5-hidroxitriptamine) increase the Na+/K+-ATPase activity of glial cells in the cerebellum of rats, and has been observed an increasement in the Vmax of the kinetic enzymatic induced by serotonin also an increasment in the union of the ouabaina to the sodium and potassium pump. In rat’s cerebellum with protein-caloric restriction (RPC), the serotonin (5-HT), it is synthesized from the essential aminoacid L-tryptophan. Experimentally its synthesis can be activated by administering its predecessor or schemes of malnutrition protein-caloric under conditions of nutritional stress. In the interaction serotonin-sodium and potassium pump it is unknown the mechanism whereby the 5-HT activated to Na+/K+-ATPase, so the aim of this study was to determine whether increasing the expression α catalytic subunit of this enzyme in the cerebellum of rats with nutritional stress by the technique of RT-PCR. The results showed that in the cerebellum of rats with RPC the expression of gen from the a2 subunit was increased in 24.7 % and the enzymatic activity was increased 18.2%. In the cerebellum of rats in which were administered with L-tryptophan the expression of the α2 isoform was increased in 70% and the enzymatic activity was increased in 46.6%.

La bomba de sodio y potasio (Na+/K+-ATPasa) es un complejo enzimático que se encuentra en la membrana plasmática de todas las células animales, está constituido por 2 subunidades α, de la cuales existen 4 isoformas (α1, α2, α3 y α4), y 2 subunidades β de las cuales se conocen 3 isoformas (β1, β2 y β3), esta enzima regula la concentración de los iones Na+ y K+, mantiene el volumen celular y restablece el potencial de membrana, entre otras. Por otro lado, se sabe que la serotonina (5-HT, 5-hidroxitriptamina) incrementa la actividad de la Na+/K+-ATPasa de las células gliales en el cerebelo de ratas e incluso se ha observado que la serotonina produce un incremento de la Vmax en la cinética de la enzima y un incremento en la unión de ouabaína a la bomba de sodio y potasio. En el cerebelo de ratas con restricción proteico-calórica (RPC), la 5-HT es sintetizada a partir del aminoácido esencial L-triptófano. Experimentalmente se puede activar su síntesis administrando su precursor o en esquemas de desnutrición proteico-calórica, es decir en condiciones de estrés nutricional. En la interacción serotonina-bomba de sodio y potasio se desconoce el mecanismo a través del cual la 5-HT activa a la Na+/K+-ATPasa, por lo que el objetivo del presente trabajo fue determinar si se incrementa la expresión de la subunidad catalítica α de ésta enzima en el cerebelo de ratas con estrés nutricional mediante la técnica de RT-PCR. Los resultados mostraron que en el cerebelo de ratas con RPC se incrementó la expresión del gen de la isoforma α2 un 24.7% y la actividad enzimática se incrementó 18.2%. En el cerebelo de ratas en las cuales se administró L-triptófano, se incrementó la expresión de la isoforma α2 en un 70% y la actividad de la enzima se incrementó un 46.6%.