Many proteins depend on cofactor molecules for its functionality. Cofactors can be either organic or inorganic compounds, covalently or non-covalently linked to specific sequence motifs. Hemo groups and the Fe-S centers are two of the most conserved and versatile cofactors that participate in a wide variety of processes and functions, including the stabilization of protein structures. This is related to the ability of iron to alternate between the oxidation states Fe (II), (III) and (IV), that make it extremely useful for carrying out various reactions, including substrate activation and multiple redox reactions. By its coordination with other biomolecules, both the solubility and reactivity of iron is modulated, thus avoiding its precipitation in aqueous solution and the occurrence of uncontrolled damaging reactions. Iron is necessary for the biosynthesis of Heme and Fe-S cofactors, and for its insertion into apoproteins. In eukaryotes, Heme group biosynthesis is carried out inside the mitochondria. Iron plays a central role in a wide range of metabolic processes, including the aerobic respiration though tricarboxylic acids cycle and the electron transport chain (ETC). Fe-S centers are structurally simpler than Heme groups. While Heme groups are constituted by organic (protoporphyrin) and inorganic (iron) components, the Fe-S groups are strictly inorganic. The Fe-S centers exist in a variety of configurations depending on their respective number of iron and sulfur atoms, the three most common forms are: 2Fe-2S, 3Fe-4S and 4Fe-4S. The synthesis of Fe-S centers must be highly regulated to avoid unwanted reactions of both free iron and sulfur.
Muchas proteínas dependen de cofactores para ser funcionales, estos pueden ser compuestos orgánicos o inorgánicos unidos de manera covalente o no covalente a motivos de secuencias específicas. Entre los cofactores mas conservados y versátiles están los grupos Hemo y los centros Fe-S, que intervienen en una gran variedad de procesos y funciones, o en algunos casos simplemente estabilizan la estructura de las proteínas. Lo anterior, gracias a la reactividad y la capacidad del hierro para alternar entre los estados de oxidación (II), (III) y (IV) que lo hacen extremadamente útil para llevar a cabo diversas reacciones, que incluyen activación de sustratos, transferencia de electrones y reacciones de oxidaciónreducción. De manera que, mediante la coordinación con otras biomoléculas se controla la solubilidad del hierro y se atenúa su reactividad, evitando así su precipitación en soluciones acuosas. El hierro es necesario para la biosíntesis de cofactores Hemo y centros Fe-S, para su formación e inserción en las apoproteínas. En los organismos eucariontes, la biosíntesis de grupos Hemo se lleva a cabo dentro de las mitocondrias, donde también se ensamblan los centros Fe-S. El hierro desempeña un papel central en una amplia gama de procesos metabólicos, principalmente durante la respiración aeróbica, en el ciclo de Krebs y a nivel de la Cadena de Transporte de Electrones (CTE). Los centros Fe-S son más simples que los grupos Hemo. Mientras que el Hemo es una mezcla de componentes orgánicos (protoporfirina) e inorgánicos (hierro), los grupos Fe-S son estrictamente inorgánicos. Los centros de Fe-S existen en una variedad de configuraciones dependiendo de su número respectivo de átomos de hierro y azufre, las tres formas más comunes son: 2Fe-2S, 3Fe-4S y 4Fe-4S. La producción de los centros de Fe-S debe estar altamente regulada para evitar reacciones no deseadas de hierro y azufre libres.
